Иммуноглобулины - определение. Что такое Иммуноглобулины
Diclib.com
Словарь ChatGPT
Введите слово или словосочетание на любом языке 👆
Язык:

Перевод и анализ слов искусственным интеллектом ChatGPT

На этой странице Вы можете получить подробный анализ слова или словосочетания, произведенный с помощью лучшей на сегодняшний день технологии искусственного интеллекта:

  • как употребляется слово
  • частота употребления
  • используется оно чаще в устной или письменной речи
  • варианты перевода слова
  • примеры употребления (несколько фраз с переводом)
  • этимология

Что (кто) такое Иммуноглобулины - определение

БЕЛКИ ПЛАЗМЫ КРОВИ, ПРЕДНАЗНАЧЕННЫЕ ДЛЯ НЕЙТРАЛИЗАЦИИ КЛЕТОК ПАТОГЕНОВ И ВИРУСОВ
Иммуноглобулин; Иммуноглобулины; Антитело; Иммуноглобулины Е
  • Схема взаимодействия антигена и антитела
  • Иммуноглобулиновые домены формируют две тяжёлые цепи (красная и синяя цепи) и две лёгкие цепи (жёлтая и зелёная цепи). В состав иммуноглобулинового домена входит от 7 (константные домены) до 9 (вариабельные домены) β-листов
  • Антитело из тяжёлых цепей акулы (слева) и верблюда (посередине) в сравнении с иммуноглобулином G. Тяжёлые цепи окрашены тёмным, лёгкие — светлым
Найдено результатов: 30
Иммуноглобулины         
(Ig)

глобулярные белки, содержащиеся в сыворотке крови позвоночных животных и человека. И. образуют группу близких по химической природе соединений, в состав которых входят также углеводы. По-видимому, все И. являются Антителами к каким-либо антигенам (См. Антигены). Известно 5 классов И. человека: G, М, A, D, Е (см. табл.). Наиболее полно изучены И. класса G (IgG). Их молекулы построены из двух идентичных лёгких (молекулярная масса 22000) и двух идентичных тяжёлых (молекулярная масса 55000-70000) полипептидных цепей, скрепленных дисульфидными связями (см. рис.). При расщеплении протеолитическими ферментами (например, папаином) молекула И. распадается на три части: два одинаковых фрагмента (обозначаются Fab), каждый из которых сохраняет способность к связыванию с антигеном, и фрагмент (обозначается Fc), способствующий прохождению И. через Биологические мембраны. Все три фрагмента соединены короткими гибкими участками, расположенными в середине тяжёлой цепи. Гибкость позволяет молекулам И. оптимально присоединяться к антигенам, имеющим разное пространственное строение. Участки молекулы, ответственные за связывание с антигеном (активный центр (См. Активные центры)), образованы N-кoнцевыми (несут на конце аминогруппу - NH2) отрезками тяжёлых и лёгких цепей. Последовательность аминокислот в этих отрезках специфична для каждого IgG, в других участках цепей она почти не варьирует. На основании различий в строении тяжёлых цепей И. относят к определённым классам.

Особенности разных классов иммуноглобулинов здорового человека

------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------

| Класс | Молекулярная | Содержание | Содержание в |

| иммуноглобулина | масса | углеводов, \% | сыворотке, мг \% |

|----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|

| lgG | 140 000 | 2 | 800-1680 |

|----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|

| lgM | 900 000 | 10 | 50-190 |

|----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|

| lgA | 170 000 и выше | 7 | 140-420 |

|----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|

| lgD | 180 000 | 12 | 3-40 |

|----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|

| lgE | 196 000 | 10 | 0,01-0,14 |

------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------

Большинство антител находится главным образом среди IgG (применяемые в лечебных целях препараты гамма-глобулинов (См. Гамма-глобулины) состоят преимущественно из IgG). IgM эволюционно наиболее древние И.; они синтезируются на первых стадиях иммунной реакции. Их молекулы состоят из 5 мономерных субъединиц, каждая из которых напоминает молекулу IgG. Для IgA характерна способность проникать в различные секреты (слюну, молозиво, кишечный сок), где они встречаются в полимерной форме. Антитела, участвующие в аллергических реакциях (см. Аллергия), относятся к недавно открытым IgE.

И. синтезируются лимфатическими клетками. При некоторых поражениях этих клеток в крови и моче накапливается большое количество так называемых миеломных И., которые, в отличие от И. здорового организма, однородны по составу. См. также Иммунология и Иммуногенетика.

Лит.: Гауровиц Ф., Иммунохимия и биосинтез антител, пер. с англ., М., 1969: Незлин Р. С., Биохимия антител, М., 1966; Портер Р., Структура антител, в сборнике: Молекулы и клетки, в. 4, пер. с англ., М., 1969; Kabat Е. A., Structural concepts in immunology and immunochemistry, N. Y., 1968.

Р. С. Незлин.

Схема молекулы иммуноглобулина G. Показаны две тяжёлые и две лёгкие полипептидные цепи, соединённые межцепьевыми дисульфидными связями. Лёгкая цепь состоит из 2, тяжёлая - из 4 структурных единиц (петель), образованных внутрицепьевыми дисульфидными связями. Жирными линиями обозначены N-кoнцевые участки цепей, стрелкой - участок, чувствительный к протеолитическому расщеплению, в результате которого молекула распадается на два Fab -фрагмента, сохраняющих активность антител, и на Fc -фрагмент.

ИММУНОГЛОБУЛИНЫ         
белки (гликопротеиды), обладающие активностью антител. Содержатся главным образом в глобулиновой фракции плазмы (сыворотки) крови позвоночных животных и человека. Синтезируются плазматическими клетками и участвуют в создании иммунитета. Препараты иммуноглобулинов используются в медицине.
Антитела         
Антитела́, иммуноглобулины — крупные глобулярные белки плазмы крови, выделяющиеся плазматическими клетками иммунной системы и служащие для нейтрализации клеток патогенов (бактерий, грибов, многоклеточных паразитов) и вирусов, а также белковых ядов и некоторых других чужеродных веществ. Каждое антитело распознаёт уникальный элемент патогена, отсутствующий в самом организме, — антиген, а в пределах данного антигена — определённый его участок, эпитоп.
Антитела         

белки глобулиновой фракции сыворотки крови, образующиеся в ответ на введение в организм человека или теплокровных животных бактерий, вирусов, белковых токсинов и других антигенов (См. Антигены). Связываясь активными участками (центрами) с бактериями или вирусами, А. препятствуют их размножению или нейтрализуют выделяемые ими токсические вещества. Защитное действие А., содержащихся в иммунных сыворотках, широко используется в терапии и профилактике инфекционных заболеваний. Реакции А. с антигенами (серологические реакции) применяют в диагностике различных заболеваний, в судебной медицине. А. состоят из иммуноглобулинов, которые по размеру молекул и строению делятся на 3 группы: γg (или IgG), γА (или IgA) и (или IgM). Молекулярная масса А. варьирует от 160 тыс. (γg) до 1 млн. (γА и γМ).

А. образуются плазматическими клетками, содержащимися в селезёнке, лимфатических узлах, костном мозге. См. также Иммунитет, Серодиагностика, Серопрофилактика.

А. Я. Кульберг.

антитела         
мн.
Вещества, образующиеся в организме человека или животного при попадании в него антигенов - чужеродных белков, бактерий и т.п. - и способные нейтрализовать их вредное воздействие.
АНТИТЕЛА         
сложные белки - вещества, образующиеся в организме при введении в него чужеродных веществ и нейтрализующие их вредное действие.
АНТИТЕЛА         
глобулярные белки (иммуно-глобулины) плазмы крови человека и теплокровных животных, обладающие способностью специфически связываться с антигенами. Взаимодействуя с микроорганизмами, препятствуют их размножению или нейтрализуют выделяемые ими токсические вещества. При некоторых патологических состояниях в организме появляются антитела к собственным антигенам, что вызывает повреждение различных органов. Реакции антител с антигеном применяют для диагностики различных болезней, идентификации микроорганизмов и некоторых веществ.
антитело         
ср.
см. антитела.
иммуноглобулины      
(иммуно- + глобулины; син. глобулины иммунные) глобулины человека и животных, выполняющие функцию антител.
аллотипы иммуноглобулинов      
(алло- + греч. types образец, тип) группы иммуноглобулинов, различающиеся по генетически детерминируемым антигенным свойствам; изучение А. и. широко используется в клинике, генетике, антропологии, а также для расшифровки структуры иммуноглобулинов.

Википедия

Антитела

Антитела́, иммуноглобулины — крупные глобулярные белки плазмы крови, выделяющиеся плазматическими клетками иммунной системы и служащие для нейтрализации клеток патогенов (бактерий, грибов, многоклеточных паразитов) и вирусов, а также белковых ядов и некоторых других чужеродных веществ. Каждое антитело распознаёт уникальный элемент патогена, отсутствующий в самом организме, — антиген, а в пределах данного антигена — определённый его участок, эпитоп. Связываясь с антигенами на поверхности патогенов, антитела могут либо непосредственно нейтрализовать их, либо привлекать другие компоненты иммунной системы, такие как система комплемента и фагоциты, чтобы уничтожить чужеродные клетки или вирусные частицы. Антитела — важнейший компонент гуморального специфического иммунитета.

Антитела (иммуноглобулины) образуют белковое суперсемейство. Молекула антитела имеет Y-образную форму, на двух концах молекулы располагаются два одинаковых сайта связывания антигенов, а третий конец бывает одного из нескольких видов, в зависимости от него антитела относят к тому или иному классу. В состав одного антитела в большинстве случаев входят две тяжёлые цепи и две лёгкие цепи. У млекопитающих существует пять типов тяжёлых цепей — α, γ, δ, ε и μ, которым соответствуют пять изотипов (классов) антител — IgA, IgG, IgD, IgE и IgM. Антитела каждого изотипа отличаются от других функциями и особенностями структуры. Колоссальная вариабельность антител обеспечивается перестройками локусов, кодирующих тяжёлые и лёгкие цепи, в ходе V(D)J-рекомбинации.

Образование антител, распознающих нормальные белки организма (аутоантител), составляет основу развития аутоиммунных заболеваний, например, системной красной волчанки, ревматоидного артрита и других. Полное или частичное отсутствие антител приводит к развитию иммунодефицитных состояний.